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Escrito por: Germán Fernández

Categoría: Ciclo de replicación viral

Publicado: 11 Septiembre 2026

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Para infectar una célula animal, un virus no puede simplemente chocar contra ella y esperar lo mejor. Frente a él se alza la membrana plasmática: una densa y dinámica bicapa lipídica donde flotan canales iónicos, transportadores y una intrincada arboleda de glicoproteínas de superficie.

Estas proteínas externas cumplen funciones fisiológicas esenciales para el organismo: median la adhesión entre tejidos, transmiten señales químicas del entorno o vigilan posibles amenazas inmunitarias. El virus, carente de propulsión propia, depende de un truco bioquímico elemental: reconocer alguna de estas moléculas celulares y utilizarla como cerradura de entrada. A esa molécula secuestrada la llamamos, de manera operativa, receptor viral.

El mapa de la cerradura: Tropismo y barrera de especie
La distribución anatómica de un receptor dicta el tropismo tisular (qué órganos puede atacar el virus), mientras que su grado de conservación evolutiva determina su rango de hospedador (a qué especies puede infectar).

• El virus de la gripe y el ácido siálico: Las células secretoras del epitelio respiratorio y la nasofaringe recubren sus proteínas de superficie con residuos terminales de ácido siálico. La gripe utiliza la hemaglutinina de su envoltura para aferrarse específicamente a estos azúcares, garantizando que el virión comience su asedio justo donde puede inhalarse y expulsarse con mayor facilidad.
• La rabia y el receptor de acetilcolina: Para ascender hacia el cerebro sin ser detectado, el virus de la rabia utiliza como puerta de entrada los receptores de acetilcolina concentrados en las uniones neuromusculares y en las sinapsis entre neuronas. Al saltar directamente de una célula nerviosa a la siguiente dentro de la hendidura sináptica, el virus minimiza el daño tisular y evita derramarse al torrente circulatorio, eludiendo la vigilancia de los anticuerpos.
• El poliovirus y la paradoja del enmascaramiento: El poliovirus solo infecta de forma natural a primates porque su llave molecular encaja únicamente en una molécula de adhesión intercelular (ICAM / CD155) exclusiva de este grupo animal. Si mediante ingeniería genética se expresa este gen en células de ratón, el ratón se vuelve susceptible a la infección. Sin embargo, en el propio primate el virus solo penetra con éxito en el epitelio del intestino delgado y en las neuronas motoras: en el resto de los tejidos, a pesar de que el receptor está presente, otras proteínas de la membrana lo bloquean estéricamente, camuflándolo ante el virus.

La cerradura de doble combinación: El papel de los correceptores
Con frecuencia, una sola llave no basta para franquear la entrada. El virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) es el ejemplo maestro de esta exigencia:

1. La primera llave: La glicoproteína viral gp120 se une primero al receptor CD4, presente en linfocitos T colaboradores y macrófagos.
2. La segunda llave (El correceptor): La unión a CD4 induce un cambio conformacional en el virus que expone un segundo sitio de anclaje para receptores de quimiocinas de la célula: CCR5 o CXCR4.

Si una célula posee CD4 pero carece del correceptor adecuado, la infección fracasa o es inviable. De hecho, el tipo de correceptor divide a las variantes del VIH: las cepas con tropismo por macrófagos y ciertas células T usan preferentemente CCR5, mientras que otras cepas prefieren CXCR4 en linfocitos T maduros.

Saltarse la aduana: Fusión y paso de contrabando celular
La entrada a través del receptor libre en el espacio extracelular no es el único camino. Algunos virus aprendieron a expandirse de contrabando sin pisar jamás el exterior:

• Sincitios (Fusión célula a célula): Determinadas cepas del virus del herpes simple (VHS) alteran las membranas de la célula que han infectado para inducir su fusión directa con las células sanas vecinas. El citoplasma de ambas se conecta, creando células gigantes multinucleadas (sincitios) por donde los viriones viajan en balsa de un compartimento a otro sin exponerse al medio extracelular ni a los anticuerpos neutralizantes.
• El caballo de Troya inmunológico: Durante la captura de patógenos por las células dendríticas del sistema inmune, el VIH puede quedar retenido en compartimentos internos sin ser destruido. Cuando la célula dendrítica entra en contacto íntimo con un linfocito T para presentarle antígenos, el virus aprovecha esa estrecha sinapsis inmunológica para transferirse directamente a su diana favorita.

Flexibilidad molecular y el salto entre especies
El reconocimiento de un receptor no siempre es un mecanismo rígido de "todo o nada". En la superficie de virus complejos como el VHS-1 existen componentes auxiliares —como la glicoproteína C (gC), que interactúa inicialmente con proteoglicanos de heparán sulfato para amarrar el virus antes de buscar su receptor definitivo— que pueden volverse prescindibles en cultivos celulares de laboratorio si la superficie de la célula se altera tras pases continuos.

Del mismo modo, un virus puede emplear de forma muy ineficiente receptores alternativos en células de especies extrañas (como hace el virus tumoral SV40 con células de roedores). Estas infecciones aberrantes y poco eficaces son la chispa biológica de las zoonosis: una infección accidental en un huésped inhabitual, si va seguida de la acumulación de mutaciones adaptativas en sus proteínas de superficie, permite al patógeno optimizar el uso de un receptor humano. Así surgió el VIH tras su salto desde primates, y es exactamente la barrera molecular que vigila la ciencia médica en virus como la gripe aviar H5N1, donde una adaptación en su afinidad por los receptores del tracto respiratorio superior humano podría abrir la puerta a la transmisión comunitaria sostenida.

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Escrito por: Germán Fernández

Categoría: Ciclo de replicación viral

Publicado: 11 Septiembre 2026

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Cuando un virus posee una envoltura lipídica (como el de la gripe o el coronavirus), entrar en la célula es, conceptualmente, un problema de fusión: su membrana grasa se mezcla con la membrana grasa de la célula y el contenido se vierte al interior.

Sin embargo, para los virus desnudos, que carecen por completo de lípidos y están formados únicamente por una coraza pétrea de proteínas, el desafío parece a priori imposible. ¿Cómo logra un objeto rígido y sólido cruzar una barrera impermeable de fosfolípidos sin romperla de golpe ni matar a la célula antes de tiempo?

La solución no es la fuerza bruta, sino engañar a la célula para que sea ella misma quien los introduzca en un paquete cerrado mediante un proceso de endocitosis, para luego ejecutar una fuga milimétrica desde el interior denominada translocación.

Los cuatro taxis de la célula

La membrana plasmática de una célula eucariota está en constante agitación, formando pequeñas vesículas para beber del exterior o reciclar componentes. Los virus desnudos se aprovechan de este tráfico de paquetería celular adhiriéndose a receptores de superficie y dejándose engullir por cuatro rutas endocíticas principales:

1. Endocitosis mediada por clatrina: Es la ruta más estudiada. La célula ensambla una jaula proteica de clatrina bajo la membrana para curvarla y formar una vesícula esférica perfecta que viaja hacia el interior citoplasmático.
2. Endocitosis mediada por caveolas: Utiliza pequeñas invaginaciones de la membrana con forma de matraz, revestidas por una proteína estructural llamada caveolina.
3. Endocitosis dependiente de balsas lipídicas (lipid rafts): Se aprovecha de microdominios de la membrana especialmente densos y ricos en colesterol y esfingolípidos que se internalizan sin necesidad de armaduras de clatrina.
4. Macropinocitosis: Es el equivalente celular a un «bocado gigante»: la célula emite ondulaciones de membrana que engullen grandes volúmenes de líquido extracelular y todo lo que flote en él, incluidos los viriones que merodean por la superficie.

El rinovirus y la trampa del ácido: De la vesícula al ribosoma

El caso del rinovirus (el causante del resfriado común) es un ejemplo clásico de cómo un patógeno aprovecha las propias armas de la célula en su beneficio:

• El secuestro: El rinovirus entra por la vía mediada por clatrina y queda confinado dentro de una vesícula endosomal.
• La trampa del pH: La célula intenta procesar el contenido del endosoma bombeando protones hacia su interior para volverlo ácido. En condiciones normales, esta acidificación sirve para activar enzimas digestivas celulares.
• El detonador molecular: Para el rinovirus, ese cambio de pH no es una amenaza, sino la señal química esperada. La acidez altera los enlaces electrostáticos de su cápside, provocando un cambio conformacional: la estructura proteica se abre o proyecta un pequeño canal peptídico hacia la membrana del endosoma.
• La inyección: A través de esa pequeña fisura controlada, el virus expulsa su genoma de ARN de sentido positivo (+) directamente al citoplasma. En cuestión de segundos, los ribosomas celulares tropiezan con él y comienzan a traducirlo como si fuera un mensaje propio de la célula.

El virus SV40: Una cápside con GPS hasta el núcleo

La situación cambia por completo cuando el virus necesita que su genoma llegue al ADN celular. Este es el caso del SV40 (un papovavirus oncogénico con genoma de ADN bicatenario).

Si el SV40 soltara su ADN en medio del citoplasma, las enzimas celulares lo degradarían rápidamente o quedaría varado lejos de las polimerasas que habitan en el núcleo. Por eso, su cápside no se desmantela nada más entrar:

• El viaje guiado: Tras ingresar en la vesícula endosomal, las proteínas de la cápside del SV40 establecen contactos bioquímicos específicos con las proteínas de tráfico vesicular y con el citoesqueleto del hospedador.
• Navegación controlada: El virión viaja físicamente a través de la densa red celular hasta tocar la membrana nuclear, donde finalmente libera su ADN para que interactúe de forma directa con los factores de transcripción de la célula.

Sabemos que este trayecto no es un accidente pasivo porque si se introducen mutaciones puntuales en las proteínas de la cápside del SV40, el virus sigue entrando en la célula, pero se pierde por el camino y es incapaz de alcanzar el núcleo. La cápside de un virus desnudo, por tanto, dista mucho de ser una caja inerte: es una máquina biomecánica programada para interpretar el entorno y pilotar el genoma hasta el compartimento exacto donde comienza la infección.

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Escrito por: Germán Fernández

Categoría: Ciclo de replicación viral

Publicado: 11 Septiembre 2026

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Si para los virus desnudos franquear la célula equivale a perforar una esclusa de hormigón a través de una cápside rígida, para los virus envueltos el asedio es una cuestión de pura química de interfaces.

Al estar rodeados por una membrana lipídica robada a una célula previa, su entrada en el hospedador es, en esencia, la unión de dos gotas de aceite en el agua: si logran aproximar su bicapa grasa a la de la célula diana lo suficiente, ambas membranas se funden en una sola y el contenido del virión se vierte limpiamente al citoplasma.

Sin embargo, lograr que dos membranas biológicas se fusionen de forma espontánea es casi imposible debido a la fuerte repulsión electrostática de sus superficies hidratadas. Para vencer esa barrera, el virus despliega un arsenal de ingeniería molecular milimétricamente coordinado.

El disfraz de azúcar: Glicoproteínas y el secuestro del aparato de Golgi

En la superficie de la envoltura lipídica sobresalen las verdaderas armas de abordaje del virus: las glicoproteínas virales.

Estas moléculas no son simples púas de proteína; están densamente decoradas con cadenas de azúcares (glicosilación). Lo fascinante es que el virus no sintetiza estos azúcares por sí mismo: durante la fase de ensamblaje en la célula infectada previa, el virus secuestra el aparato de Golgi de la célula hospedadora para que este añada los residuos glucídicos a sus proteínas virales, exactamente igual que haría con las proteínas propias de la célula.

Este revestimiento azucarado cumple una doble misión crucial:

• Ayuda a camuflar al virus ante los anticuerpos del sistema inmunitario, que confunden esos glúcidos con moléculas de la propia casa.
• Modela la forma tridimensional exacta de la proteína para que encaje como un guante en los receptores de la superficie celular.

Dos rutas hacia el interior: Fusión directa vs. El caballo de Troya ácido

Una vez que las glicoproteínas del virus contactan con los receptores celulares, la entrada puede consumarse a través de dos caminos divergentes:

Ruta A: La fusión directa en la membrana plasmática

Algunos virus (como el virus de la pseudorrabia o el virus del herpes simple) no necesitan ser ingeridos por la célula. Sus glicoproteínas reconocen los receptores externos e inician de inmediato la maniobra de fusión justo en la superficie celular exterior, a pH neutro. La envoltura del virus se disuelve en la membrana de la célula y la cápside cae directamente al citoplasma.

Ruta B: La emboscada del endosoma (Endocitosis mediada por receptor)

Otros virus prefieren que la célula haga el trabajo pesado de atraparlos:

1. El contacto entre el virión y los receptores (como ocurre con ciertas integrinas o moléculas de adhesión tipo ICAM) activa el ensamblaje de una jaula de clatrina bajo la membrana.
2. La membrana se curva hacia adentro y se estrangula, engullendo al virus dentro de una vesícula endosomal.
3. La célula cree haber capturado un residuo para digerirlo y activa bombas de protones dependientes de ATP, inyectando iones hidrógeno ($H^+$) para acidificar el interior de la vesícula.
4. El detonador molecular: El pH ácido no destruye al virus; al contrario, es el interruptor físico que estaba esperando. La acidez debilita enlaces y fuerza un cambio conformacional radical en las glicoproteínas virales, desatando la maquinaria de fusión desde el interior del endosoma hacia la pared de la vesícula para expulsar la cápside hacia el citosol.

La biofísica del abrazo: ¿Cómo se funden dos membranas?

Fundir dos bicapas lipídicas requiere una coreografía mecánica en tres tiempos:

• El despeje de la zona: La interacción entre las proteínas del virus y los receptores celulares aparta físicamente a las demás proteínas flotantes de la membrana, creando un parche de lípidos "desnudos" y libres de estorbos.
• La yuxtaposición forzada: Las glicoproteínas virales sufren un cambio conformacional semejante al repliegue de un muelle: clavan un extremo hidrofóbico en la membrana celular y se pliegan sobre sí mismas, tirando con enorme fuerza mecánica de ambas bicapas lipídicas hasta colocarlas a una distancia infinitesimal.
• La mezcla de lípidos (Hemi-fusión y poro completo): Al entrar en contacto íntimo, las hojas externas de ambas membranas se mezclan primero (hemifusión) y enseguida se rompe la tensión superficial, abriendo un poro acuoso por el que la cápside interna es transferida hacia el interior.

El asedio en cascada del herpes: El anclaje en dos tiempos

No todos los virus se conforman con una sola llave y una sola cerradura. Los miembros de la familia de los herpesvirus ilustran el nivel más alto de sofisticación cooperativa:

En lugar de depender de una única glicoproteína, emplean un complejo equipo de cinco o seis glicoproteínas virales coordinadas en cascada:

1. El amarre preliminar (El «velcro» tisular): Antes de tocar su receptor principal, el virus utiliza glicoproteínas para amarrarse a cadenas de azúcares sulfatados muy abundantes en la superficie celular, como el heparán sulfato. Este contacto inicial actúa como un ancla que frena al virión en su deriva extracelular y lo mantiene pegado a la superficie.
2. El acoplamiento fino y la detonación: Solo cuando el virus está fijado y a corta distancia, el resto de sus glicoproteínas pueden buscar físicamente el receptor celular específico de alta afinidad. Su acoplamiento dispara la reorganización del complejo proteico que ejecuta la fusión definitiva de la membrana.

El viaje interior: Una cápside en el metro celular

Una vez que la envoltura lipídica se ha fusionado y se ha disuelto en la membrana celular, el proceso no concluye. La cápside que queda libre en el citoplasma no se disuelve de inmediato ni vaga al azar mediante difusión simple (el citoplasma es demasiado denso y viscoso para que una estructura de ese tamaño avance a la deriva).

La superficie externa de la cápside contiene sitios de unión específicos para microfilamentos de actina, microtúbulos y motores moleculares celulares (como la dineína o la cinesina). El virus secuestra literalmente la red de transporte interno de la célula: se engancha a los raíles del citoesqueleto y viaja a toda velocidad hacia el compartimento idóneo para su replicación —frecuentemente los poros de la envoltura nuclear en virus de ADN, o fábricas membranosas citoplasmáticas en virus de ARN—.

Los virus envueltos, lejos de ser simples gotas de grasa con genoma en su interior, son auténticos ingenios biomecánicos capaces de transformar el armazón de la célula en su propia autopista de colonización.

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Escrito por: Germán Fernández

Categoría: Ciclo de replicación viral

Publicado: 11 Septiembre 2026

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En el mundo animal, infectar una célula es una sutil operación de ganzúa: el virus reconoce un receptor específico en la membrana plasmática, activa una cascada de señales y se cuela por fusión o endocitosis. En el reino vegetal, esa estrategia es completamente inútil.

Frente al virus vegetal no se extiende una membrana lipídica flexible y accesible, sino una pared celular rígida, gruesa y densamente compactada de celulosa, hemicelulosa y pectina. Esta muralla es un blindaje biofísico infranqueable para una partícula nanométrica pasiva. Por esta razón, en la virología vegetal se da una paradoja única: no se conoce un solo virus de plantas que utilice un receptor proteico de superficie para entrar en la célula.

Para iniciar la infección, el patógeno no busca una cerradura molecular; necesita, de manera imperativa, una brecha física en la muralla. Una vez que la integridad de la pared colapsa y el virión alcanza el microambiente de la membrana plasmática, penetra al citoplasma sin necesidad de llaves bioquímicas específicas.

Jeringas biológicas: La alianza con los invertebrados
La inmensa mayoría de las infecciones virales en la naturaleza comienzan con la mordedura, punción o succión de un intermediario. El reino vegetal está sometido al asedio constante de plagas agrícolas que actúan como vectores involuntarios (o cómplices) de la infección:

• Los asaltantes aéreos: Insectos chupadores dotados de estiletes bucales ultrafinos —como pulgones (áfidos), moscas blancas, trips y saltahojas— perforan las paredes celulares vegetales para alimentarse de la savia. Al clavar su aguja microscópica directamente en el citoplasma celular o en los haces vasculares, depositan los viriones esquivando la barrera de celulosa sin destruir la célula hospedadora.
• Los zapadores subterráneos: En las raíces, los nematodos fitoparásitos cumplen exactamente la misma función, perforando los tejidos del subsuelo y abriendo vías de agua biológicas por donde penetran complejos virales del suelo.

La relación entre el virus y su vector invertebrado responde a dos estrategias evolutivas muy distintas:

• Transporte mecánico o no propagativo (El autoestopista): El virus simplemente se adhiere a las piezas bucales o al tracto digestivo anterior del insecto sin multiplicarse dentro de él. Cuando el vector se traslada a una planta sana y vuelve a picar, inocula las partículas víricas viables. Este es el caso de muchos Geminivirus transmitidos por la mosca blanca (Bemisia tabaci).
• Infección propagativa y persistente (El ciudadano de dos mundos): El virus no es una simple carga pasiva; infecta activamente las células del insecto, se replica en sus órganos internos, invade sus glándulas salivales y permanece en él durante toda la vida del vector. El ejemplo clásico es el virus del bronceado del tomate (Tomato spotted wilt virus, un bunyavirus vegetal), capaz de multiplicarse con igual soltura en los tejidos del trips que en las hojas de la tomatera.

El filo del arado: Daño mecánico y transmisión agrícola
Los insectos no tienen el monopolio de las heridas vegetales. Las fuerzas mecánicas del entorno abren brechas continuas en la cutícula y la pared celular: el roce violento entre hojas sacudidas por vientos huracanados, el mordisqueo de herbívoros o el paso de escarabajos masticadores (que propagan virus como el virus del mosaico del bromo).

La agricultura humana industrializada se ha convertido en uno de los vectores mecánicos más eficientes del planeta:

• Las cuchillas de una cosechadora, las podaderas o los cortes durante el injerto se impregnan de savia infectada al cortar una planta enferma.
• Al pasar de inmediato a la siguiente hilera de cultivo, el filo metálico deposita el virus directamente sobre las células recién desgarradas.

En el laboratorio, los virólogos explotan este principio frotando suavemente suspensiones virales sobre las hojas en presencia de polvos abrasivos (como el carborundo o celite). El mineral abre microheridas microscópicas en la pared celular sin matar al tejido, permitiendo que el virus caiga al citoplasma e inicie el ciclo con una eficacia asombrosa.

De la herida local a la plaga sistémica: Plasmodesmos y el floema
Una vez que el virus vegetal franquea la pared rota, se despoja de su cápside (uncoating) y comienza a replicar su genoma siguiendo pautas bioquímicas análogas a las de los virus animales. Sin embargo, para multiplicarse con éxito no puede limitarse a la célula que sufrió el impacto del estilete; debe conquistar la planta entera.

Para lograrlo sin tener que enfrentarse a nuevas paredes celulares desde el exterior, los virus vegetales piratean las conexiones internas del organismo:

1. El paso de célula a célula (Vía plasmodesmos): Las células vegetales contiguas están comunicadas por diminutos canales citoplasmáticos que atraviesan las paredes: los plasmodesmos. En condiciones normales, el límite de exclusión por tamaño de estos canales impide el paso de partículas grandes. Los virus solventan esto codificando proteínas de movimiento (Movement Proteins, MP), que desestabilizan y dilatan físicamente el poro del plasmodesmo, permitiendo que el genoma viral (a menudo como un complejo ribonucleoproteico desenrollado) se deslice hacia la célula vecina.
2. La autopista vascular (Vía floema): Al avanzar de célula en célula, el virus termina alcanzando el tejido vascular de la planta: el floema, la red de tuberías vivas que transporta los azúcares de la fotosíntesis desde las hojas fuente hacia las raíces y los brotes nuevos.

Una vez dentro de la corriente del floema, el virus viaja a favor del gradiente de transporte a toda velocidad por el organismo. Lo que comenzó como una picadura microscópica de un pulgón en la punta de una hoja vieja se transforma rápidamente en una infección sistémica generalizada, manifestándose semanas después como mosaicos cloróticos, necrosis y deformaciones en las hojas más jóvenes del ápice de la planta.

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Escrito por: Germán Fernández

Categoría: Ciclo de replicación viral

Publicado: 11 Septiembre 2026

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Para un virus bacteriófago, la superficie de una bacteria Gram-negativa como Escherichia coli es una fortaleza de doble muralla: una membrana externa tachonada de azúcares y proteínas, una pared intermedia de peptidoglicano rígido y una membrana plasmática interna fuertemente polarizada. Para atravesar este blindaje, los fagos operan como módulos de alunizaje mecánico que transforman energía conformacional acumulada en una perforación hidráulica de precisión.

Receptores secuestrados en la membrana
Los bacteriófagos no inventan puntos de anclaje nuevos; abusan de los canales y estructuras que la bacteria necesita obligatoriamente para nutrirse y comunicarse. Lo que para la célula es un canal de alimentación vital, para el virus es una diana de tiro:

• Porinas de membrana externa (OmpF y OmpC): Canales proteicos que regulan la entrada pasiva de solutos. Son la puerta de atraque predilecta para los fagos T2 y T4, combinados con los restos de lipopolisacáridos (LPS) de la cubierta bacteriana.
• Transportadores de metabolitos específicos:
  • Tsx: Transportador de nucleósidos secuestrado por el fago T6.
  • TonA: Sistema de captación de hierro ligado a ferricromo, aprovechado por los fagos T1 y T5.
  • LamB: Porina encargada de captar maltosa y maltodextrinas, utilizada por el fago Lambda ($\lambda$).
• El Pilus F (Pili sexuales): Estructura tubular que las bacterias donantes («machos», portadoras del plásmido F) extienden para la conjugación bacteriana y el intercambio de plásmidos. Fagos sin cola como MS2 se acoplan específicamente a este pelo sexual, razón por la cual se conocen como fagos macho-específicos.

El descenso del fago T4: Un pistón molecular en cuatro tiempos
El fago T4 es el ejemplo más sofisticado de la familia Myoviridae (fagos con cola contráctil). Su proceso de penetración se ejecuta como un resorte mecánico disparado en dos fases:

1. El tanteo inicial (Fase reversible): Las largas fibras caudales del fago se deslizan por la superficie bacteriana hasta colisionar de forma débil y reversible con los residuos del lipopolisacárido (LPS) o la proteína OmpC. El virión actúa como una sonda que «camina» sobre la superficie buscando la posición ideal.
2. El bloqueo irreversible: Una vez estabilizado, la placa basal del fago cambia de una conformación hexagonal a una en forma de estrella plana. Este reordenamiento clava unos pequeños alfileres proteicos (tail pins) directamente en la membrana externa. La unión ya no tiene marcha atrás.
3. El disparo de la vaina contráctil: Al encajar los alfileres, las proteínas helicoidales que envuelven la cola (la vaina contráctil) sufren un colapso conformacional masivo: la vaina se acorta a la mitad de su longitud y se engruesa. Esta contracción empuja con enorme fuerza mecánica un tubo rígido central a través de la membrana externa y la pared de peptidoglicano, abriendo una perforación limpia.
4. El cruce de la membrana interna y la «proteína piloto»: El tubo rígido perfora la pared, pero la membrana plasmática interna queda intacta por debajo. Para permitir que el ADN —una molécula densamente cargada de grupos fosfato negativos— cruce esta bicapa hidrofóbica sin disipar bruscamente el gradiente electroquímico bacteriano, entra en juego la proteína piloto. Este péptido viral viaja en la punta del ADN, interactúa con la membrana plasmática interna, forma un canal conductor transitorio y guía al genoma viral hacia el citoplasma bacteriano.

Fantasmas vacíos frente a caballos de Troya: ¿Qué entra realmente en la célula?
La cantidad de material viral que traspasa la barrera depende radicalmente de la morfología del patógeno:

• Fagos de cola contráctil o larga (T4, Lambda): Son jeringas biológicas puras. La cápside icosaédrica (la «cabeza») y toda la maquinaria de la cola permanecen siempre ancladas en el exterior de la bacteria. Únicamente se inyecta la molécula de ADN bicatenario junto con unas pocas proteínas accesorias indispensables. Una vez finalizada la inyección, la coraza exterior queda convertida en una cápside vacía e inerte denominada fantasma (ghost).
• Fagos icosaédricos sin cola (MS2): Al carecer de sistemas de inyección mecánica, estos virus se adhieren al pilus sexual o a la membrana y son internalizados por completo dentro de la bacteria. La cápside cruza íntegra hacia el citosol celular, donde debe ser desmantelada (uncoating) por proteasas celulares o cambios químicos internos para liberar su genoma de ARN de sentido positivo.